Mikä on hemoglobiini? Analyysi hemoglobiinille. Veren hemoglobiinipitoisuus: normaali

Tärkein verikokeen indikaattori, diagnostinen kriteeri eri sairauksille on hemoglobiini. Ihmisen kehon kaikkien järjestelmien hyvinvointi ja hyvin koordinoitu toiminta riippuvat sen normaaleista ominaisuuksista. Miksi sillä on tällainen merkitys ihmiselle? Kuinka paljon on normi ja kuinka parantaa suorituskykyä, jos poikkeamia esiintyy?

Mikä tekee hemoglobiinista

Punasoluissa, punasoluissa, jotka rivittyvät gemoryhmän rauta-atomien ympärille, globiiniproteiini muodostaa monimutkaisimman yhdisteen, joka vastaa solujen hengityksestä ja hapen saannista - hemoglobiinin. Kun ihminen hengittää, se vangitsee happea keuhkoihin, mukautuu assimiboituvaan muotoon ja kuljettaa sitä veren kautta elimiin ja kudoksiin, jokaiseen kehomme soluun varmistaakseen heidän elintärkeän aktiivisuutensa ja normaalin hapetusprosessin. Sitten hemoglobiini ottaa sinne kertyneen hiilidioksidin ja kuljettaa sen takaisin keuhkoihin myöhempää erittymistä varten. Tämä prosessi on jatkuva, melkein koko ihmiskehoon saapuva happea kulkee hemoglobiinin avulla, vain 2% siitä jää veriplasmaan..

Kun raudan sisältävän proteiinin määrää vähennetään, solut eivät saa riittävästi happea, happea nälkiytyminen asettuu, ja tämä johtaa degeneratiivisiin prosesseihin kudoksissa. Solujen happamuus lisääntyy, mikä vaikuttaa negatiivisesti sydämen, verisuonten, hengityksen ja kaikkien elinten toimintaan. Siksi hemoglobiini on yksi ihmiskehon hengityksen ja elintärkeiden toimintojen takaaja..

Tyypit hemoglobiini

Hemoglobiinia on useita tyyppejä, koska sen koostumus vaihtelee kyvystä kiinnittää muiden aineiden molekyylejä. Jos luonnollisissa reaktioissa tämä prosessi on palautuva ja on osa sen toiminnallista tarkoitusta, kuten esimerkiksi hapen ja hiilidioksidimolekyylien lisääminen, niin muissa tilanteissa muutokset molekyylien rakenteessa voivat osoittaa sairauksien tai myrkytyksen esiintymisen. Tällaiset muutokset voivat vakavasti vahingoittaa kehoa, jopa kuoleman.

Kun veressä on liian paljon glukoosia, se liittyy globiiniproteiiniin ja muodostuu glykoitunut hemoglobiini. Tämä tarkoittaa, että tämän hemoglobiinimuodon määrä veressä on lisääntynyt, ja voimme puhua diabeteksen esiintymisestä ihmisissä.

On olemassa toisen tyyppinen hemoglobiini - sikiö. Sen rakenne ja ominaisuudet eroavat hieman tavallisista. Sitä on vastasyntyneiden lasten veressä, ja siinä on paljon sitä, jopa 80%. 100 päivän kuluttua määrä vähenee huomattavasti, ja vuodessa se häviää melkein kokonaan. Ja jos vauvoilla on sellainen hemoglobiinin määrä veressä - normi, niin sen esiintyminen aikuisen kehossa osoittaa vakavia terveysongelmia.

Hiilimonoksidimyrkytyksessä tapahtuu lääkkeitä, nitraatteja, liiallista tupakointia, kuolleiden solujen erittymiä, elintautien sairauksia, peruuttamattomia prosesseja ja muodostuu patologisia hemoglobiinityyppejä, jotka voivat johtaa intoksikoitumiseen, kudoksen hypoksiaan..

Hemoglobiiniarvo

Alle 5-vuotiailla pienillä lapsilla normit aliarvioidaan, ja katsotaan riittävän, jos indikaattorit vastaavat 110–130 yksikköä. Myöhemmin ne kasvavat 5 yksiköllä 4 vuoden välein. 12-vuotiaisiin saakka poikien ja tyttöjen lukumäärässä ei ole eroja, ja naisten murrosiän alkaessa standardit vähenevät noin 10% miehiin verrattuna.

Tyypillisesti miehen veren hemoglobiinitaso on 135 - 160 g / litra ja naisen taso on 120 - 140 g / litra. Iäkkäillä ihmisillä myös tämä arvo tulisi ylläpitää, ja sen lasku on korjattava..

Hemoglobiini raskaana olevilla naisilla

Raskaana olevilla naisilla on omat hemoglobiinistandardinsa, koska tänä aikana tapahtuvat muutokset koskevat koko kehoa.

Raskauden alussa analyysi saattaa osoittaa hemoglobiinin voimakkaan laskun. Mutta itse asiassa sen määrä pysyy samana, on vain se, että naisella on lisääntynyt veritilavuus plasman takia, eikä siinä ole paljon punasoluja. Hieman myöhemmin analyysien indikaattorit ovat normaalit. Tällaista hemoglobiinin laskua kutsutaan myös väärin väheneväksi..

Mutta toisella kolmanneksella asiat ovat hiukan erilaisia. Kohdussa muodostunut sikiö alkaa ottaa rautaa äidin kehosta, ja on olemassa anemian riski. Täällä sinun tulee jatkuvasti seurata ja ylläpitää hemoglobiinitasoa, muuten seuraukset ovat arvaamattomia. Jyrkän laskun syynä voi olla naisen patologia, ja vauvan aivoista puuttuu happea, minkä vuoksi sen kehitys hidastuu. Jos vajaatoiminta on liian suuri, keho ei kykene selviytymään rasituksista, ja keskenmenon todennäköisyys on todellinen uhka.

diagnostiikka

Hemoglobiinitesti on välttämätön askel monien sairauksien diagnosoinnissa. Luonnollisesti vain näiden tietojen perusteella on mahdotonta määrittää tarkalleen mitä erityistä vaivaa tapahtuu, mutta ne osoittavat mahdollisia fysiologisen järjestelmän toimintahäiriöitä ja tarvetta lisätutkimuksiin.

Diabetes mellitus diagnosoidaan glykoidun hemoglobiinin analyysien perusteella, mikä on tehokkain tapa tämän taudin diagnosoimiseen. He luovuttavat sen 3 kuukauden välein - kuinka monta tällaista yhdistettä elää veressä.

Sikiön hemoglobiinin esiintyvyysanalyysin avulla määritetään verisairaudet ja syöpä.

Nykyaikaiset ja tarkat analyysityypit kykenevät osoittamaan punasoluissa olevan hemoglobiinin, joka soveltuu hapen siirtoon, samoin kuin merkittävän määrän muuttuneista muodoista. Nämä tiedot ovat lääkärille erittäin hyödyllisiä potilaiden erilaisten vaivojen syiden löytämisessä..

Anemian oireet

Kuinka selvittää, onko aika tehdä hemoglobiinitesti? Jopa pieni lasku siinä ilmenee tinnitus, huimaus, yleinen heikkous, ruokahaluttomuus. Naisilla kuukautiskierrosta tulee epäsäännöllisiä, ja miehillä potentiaalisia ongelmia. Tämä on kehon reaktio kudoksen hypoksiaan ja happojen epätasapainoon..

Dystrofiset muutokset vaikuttavat hiuksiin: ne jakautuvat, kuivautuvat ja putoavat pois. Kynnet muuttavat rakennettaan, ohenevat, murtuvat ja joskus sieni vaikuttaa niihin. Iho vaalenee ja saa sinertävän sävyn, suun limakalvo on joskus peitetty punertavilla täplillä ja reagoi tuskallisesti kielen kosketukseen ja mausteiseen ruokaan. Huoli jalkojen pistelystä ja usein kouristuvista lihaksen supistuksista.

Tutkimuksen yhteydessä lääkäri toteaa verenpaineen laskun, takykardian, sydämen nurinaa, lisääntyneen vapinaa.

Lasku tekijät

Miksi hemoglobiini putoaa veressä? Tähän on paljon syitä:

- Tiedetään, että se muodostuu raudasta, ja jos sitä ei tule ruoan kanssa, siitä riippuvainen proteiinipitoisuus laskee jyrkästi.

- Joskus rautaa toimitetaan ravinnolla tarpeeksi, mutta tarvitaan katalyyttiä sen muuntamiseksi hemoglobiiniksi, ja jos sitä puuttuu tai on liian pieni, silloin täysimittainen reaktio ei toimi: proteiini ei voi muodostua riittävässä määrin. Tämä tapahtuu B-vitamiinin (B1, B, B9, B12), C: n ja PP: n puutteen takia. AT 9.

- Tämä johtuu mahalaukun ja suolen entsyymien heikosta aktiivisuudesta..

- Parasiitit edistävät myös sen vähentämistä, koska ne imevät intensiivisesti foolihappoa.

- Munuaissairaus, kun punasolujen tuotannosta vastaava erytropoietiinihormoni vähenee.

- Vakavat maksan ja kilpirauhanen sairaudet.

- Riittävällä raudan saannilla ja sen synteesillä anemia on myös mahdollista. Verenhukka on syyllinen siihen - piilevät haavaumat ja eroosio suolistossa ja mahassa, paranumattomat haavat kehossa tai suussa, raskas kuukautiset, verensiirto, leikkaukset.

Kuinka lisätä hemoglobiinia

Jos anemia alkuvaiheessa ja sen lähtökohtana on epätasapainoinen ruokavalio, järjestämällä ruokavaliosi oikein, voit nostaa hemoglobiinia nopeasti, sen normi palautuu. Ruokavalio on tarpeen myös monimutkaisempien anemiatyyppien varalta, mutta joillain tuotteilla ei ole tapaa selviytyä, ja lääkäri ehdottaa rautaa sisältävien lääkkeiden juomista.

Muodostamalla ravitsemus alennetulla hemoglobiinilla, on tärkeää tietää, että ruuan rauta on jaettu heemiin ja muuhun kuin hemiiniin. Ensimmäinen tulee lihasta, ja sen havaitaan olevan 20 prosenttia, ja toisen kasveista, sen sulavuus on heikompi - 6 prosenttia tai vähemmän. Lisäksi lämpökäsittelyn aikana rauta hapettuu ja ei sovellu hemoglobiinin tuotantoon. Sinun tulisi kiinnittää huomiota elintarvikkeisiin, jotka sisältävät C- ja PP-, B-vitamiineja.

Sopivat ruuat:

  1. Vasikan- ja sianmaksa.
  2. sisäelimet.
  3. punainen liha.
  4. Keltuainen.
  5. Kovat juustot.
  6. Panimohiiva.
  7. Vihreät salaatit.
  8. perunat.
  9. Musta leipä.
  10. Citrus.

Matalan hemoglobiinisisällön tapauksessa on parempi hylätä tee ja kahvi - ne sisältävät vapaita radikaaleja, jotka häiritsevät raudan imeytymistä, on parempi korvata ne kaakaolla.

Joskus on kiellettyä juoda maitoa, jolla on alhainen hemoglobiinitaso, ja kalsium ei todellakaan ole "ystävällistä" raudan kanssa, mutta maidosta ja raejuustosta ei pidä kieltäytyä, etenkin raskaana oleville naisille ja lapsille, siksi on parasta käyttää niitä erikseen hemoglobiinia korjaavista ruuista..

Hemoglobiinin lisääntymisen syyt, hoito

Alennettu hemoglobiini on yleistä, mutta entä jos se on merkittävästi kohonnut veressä? Pitäisikö tätä ilmiötä pelätä, tai päinvastoin, pitäisikö tämä tekijä miellyttää? Mitä hemoglobiini tarkoittaa korkeaa? Jos naisten normin yläraja on 140 ja miesten - 160 g / litra verta, se tarkoittaa, että kaikki yli 150 ja 170 on lisäys.

Korkea hemoglobiinitaso osoittaa kehon tiettyjen elinten ja järjestelmien toimintahäiriöitä:

  1. Punasolujen tuhoutuminen ja plasmaan pääsy (hemoglobinemia).
  2. Lisääntyneet punasolut seerumissa (erytrosytoosi).
  3. Suoliston tukkeuma.
  4. Keuhkojen vajaatoiminta.
  5. Ylimääräiset vitamiinit B9, B12.
  6. Syöpäkasvaimet.
  7. Korkea glukoosipitoisuus.
  8. Fyysisen toiminnan voimakas lisääntyminen.

Lentäjillä lentojen jälkeen, kiipeilijöissä kiipeilyssä myös hemoglobiini nousee. Tämä voi tapahtua pitkästä oleskelusta raikkaassa ilmassa. Ylämaan asukkaiden keskuudessa hemoglobiinin kohoamisen tila on normi. Tämä kompensoi hapen puutteen ilmassa.

Liiallinen hemoglobiinipitoisuus vaikuttaa negatiivisesti sukupuolieliniin, näkö huononee, pyrkii jatkuvasti nukkumaan, iho muuttuu vaaleaksi, ihminen nopeasti väsyy, syö huonosti. Vaarana on, että verestä tulee paksua ja viskoosia, se kiertää huonosti suonien läpi ja elimiltä puuttuu ravitsemus. Tähän lisätään tosiasia, että tässä tilassa muodostuu plakkeja ja verihyytymiä, ja tämä on suora tie sydänkohtauksiin ja aivohalvauksiin..

Hemoglobiinin alentamiseksi sinun on hoidettava ruokavaliosi oikein. Ensimmäinen tehtävä on poistaa siitä tuotteita, joilla on korkea rautapitoisuus. Ensinnäkin se on maksa ja liha, sitten hedelmät ja marjat ovat punaisia. Sinun ei tule ottaa B-vitamiineja, samoin kuin C-vitamiineja, muista sulkea pois rasvaiset ruuat, jotka edistävät kolesterolin muodostumista, muuten suonien tukkeutumisen vaara kasvaa - nämä ovat rasvainen maito ja voi, makeiset ja savustetut ruuat.

On suositeltavaa syödä mereneläviä, vähärasvaista kalaa, valkoista kanaa, palkokasveja, salaatteja, juoda enemmän nesteitä, se auttaa laimentamaan paksua verta, ja lääkäri määrää lääkkeitä, jotka laimentavat sitä.

Myös fyysinen aktiivisuus ja ulkoilukävelyt, uima-altaan harjoitukset auttavat palauttamaan luuytimen toiminnot, mikä vastaa hemoglobiinin tuotannosta.

Veren hemoglobiini - kuvaus, normit, tason rikkomisen syyt

Mikä on hemoglobiini? Onko monimutkainen veriproteiini. Se on osa punasoluja ja muodostuu raudasta ja proteiineista. Tästä syystä sen nimi. Kääntämisessä rauta on ”heme” ja proteiini ”globiini”. Rauta-ionin ansiosta veri saa värinsä. On mielipide, että mitä kirkkaampi ja rikkaampi veren väri, sitä parempi veressä on hemoglobiini. Se kuljettaa happea keuhkoista muihin kehon soluihin ja suorittaa myös tehtävän poistaa hiilidioksidi kudoksista keuhkoihin. Mitä suurempi määrä hemoglobiinia, sitä paremmin kehon solut saavat happea ja työskentelevät nopeammin.

Kun hemoglobiini on riittämätön, hapen kuljetus kehossa heikkenee. Sitten soluissa tapahtuu aineenvaihdunnan häiriöitä ja niiden toiminta huononee.

Hemoglobiiniarvo

Indikaattorien todentaminen on tärkeä vaihe kehon tilan diagnosoinnissa. Pelkästään verikokeen tuloksena diagnoosia ei voida tehdä, mutta veren hemoglobiinimäärän oikea-aikainen määrittäminen voi viitata ilmeisiin ruumiin toiminnan rikkomuksiin ja hoidon tarpeeseen..

Eri-ikäisten miesten ja naisten normi on erilainen. Toinen raskaana olevilla naisilla. Alle 12-vuotiaille tytöille ja pojille normi on yksi. Esitämme hemoglobiiniarvon asteikon alapuolella eri ikäisille vauvoille, lapsille, naisille ja miehille.

Normaali taso lapsilla:

  • yhdestä kuukaudesta: välillä 100-200;
  • yhdestä kahteen kuukautta: välillä 100-180;
  • kahdesta kuuteen kuukauteen: välillä 105 - 140;
  • kuudesta kuukaudesta kahteen vuoteen: välillä 105-135;
  • kahdesta kuuteen vuotta: välillä 115-135;
  • kuudesta 12 vuoteen: 115-155.
  • 12–18 vuotta: 120–160;
  • 18 - 60 vuotta: välillä 120 - 150;
  • 60 vuoden jälkeen: välillä 117-138.
  • raskaana olevilla naisilla normi voi laskea 110: een.
  • 12–18 vuotta: välillä 130–160;
  • 18 - kuusikymmentä vuotta: välillä 136-177;
  • 60 vuoden jälkeen: 124 - 149.

Matala hemoglobiini

Tätä tilaa kutsutaan anemiaksi (anemia). Sille on ominaista täydellisten punasolujen lasku jyrkästi. Jos hemoglobiiniarvo on alhainen - solut ja kudokset alkavat kärsiä happipulasta.

syyt

  • Merkittävä verenhukka. Niiden joukossa on selkeitä ja piilotettuja. Ilmeiseen verenhukkaan sisältyy kuukautiset, verenvuoto peräpukamien aikana, samoin kuin verenhukka vammojen tai leikkausten aikana. Piilotettu verenhukka voi olla maha-suolikanavan sairauksien aikana.
  • C- ja B12-vitamiinien puute.
  • Aiemmat tartuntataudit tai autoimmuuni. Tällaiset sairaudet vahingoittavat punasoluja ja lyhentävät niiden elinaikaa. Dysenteeriikka, salmonelloosi, hepatiitti, keuhkokuume, pyelonefriitti, tuberkuloosi - kaikki nämä sairaudet vahingoittavat punasoluja.
  • Loismatojen. Ne imevät valtavan määrän B12: ta, joka vastaa raudan imeytymisestä.
  • Epätasapainoinen ruokavalio. Ruokavaliossa ei ole tuotteita, jotka sisältävät foolihappoa, proteiinia ja B-vitamiineja.
  • Laakeri ja ruokinta. Näiden jaksojen aikana naisen keho kuluttaa liian paljon rautaa.
  • Rautaa ei imeydy. Tämä tapahtuu mahatulehduksen kanssa, kun mahalaukun limakalvo ohenee, dysbioosin aikana, maha-suolikanavan kirurgisen hoidon jälkeen.
  • Huono verisairaus.
  • Ruoansulatuskanavan syöpä.
  • Veren patologia.
  • Luuytimen sairaus.
  • Kemoterapiaistunnot.
  • Munuaisten vajaatoiminta.
  • Stressi.
  • ruokavaliot.
  • Maksan toimintahäiriöt.

oireet

Tietoja alennetusta hemoglobiinista löytyy paitsi verikokeista. Tämä johtuu melkein aina raudan puutteesta.

Jotkut oireet voivat viitata alhaiseen hemoglobiiniarvoon:

  • alhainen paine;
  • energian puute, uneliaisuus;
  • sydämentykytyksiä;
  • päänsärkyä;
  • kynsien hauraus, tiputtelu, laminointi;
  • hiustenlähtö;
  • kuiva iho tulee;
  • outoja makuasetuksia (esimerkiksi useimmiten tällaisille ihmisille on tyydyttävä bensiinin, maalin, lakan, liuottimen tuoksut);
  • iho vaaleaa;
  • kielen väri - se muuttuu punertavaksi ja kivultaan ulkonäöltään;
  • lievä kehon lämpötilan nousu.

hoito

Hoito tulee aina poikkeamien syistä. Jos rikkomus aiheutti gastriittiä - sinun on hoidettava se, jos syy oli verenvuoto - ratkaise tämä ongelma.

Paikallisen hoidon lisäksi määrätään juoda rautavalmistetta, jonka voi määrätä vain lääkäri. Rautavalmistetta annetaan kohtuullisina annoksina, koska sen lisääntynyt normi voi aiheuttaa päinvastaisen vaikutuksen - kehon suvaitsemattomuuden. Raudan keskimääräinen päivittäinen saanti aikuisella on 300 mg. Hoidon alussa lääkärit antavat maksimiannoksen, sitten kun hemoglobiinitaso on normalisoitu, lääkkeen annosta pienennetään kahdella tai kolmella kerralla..

Kun taso normalisoituu, hoitoa tulisi jatkaa vielä kaksi tai neljä kuukautta.

Hoitojakson suorittamisen jälkeen ennaltaehkäisyä tulisi antaa kaksi tai kolme kertaa vuodessa. Tässä vaiheessa heille määrätään ottamaan noin 40 - 60 mg rautavalmistetta päivässä. Hemoglobiinin nousu havaitaan vasta kuukauden kuluttua lääkkeen ottamisesta.

Kun vähentyneeseen hemoglobiiniarvoon liittyy B12-vitamiinin puute, määrätään vitamiini-injektiot, joiden annos on 300–500 mikrog päivässä. Kun hemoglobiini normalisoituu, mikä tapahtuu usein neljännellä tai kuudennella viikolla, annosta pienennetään ja lääkehoito kestää myös noin kaksi tai kolme kuukautta.

Erityinen ruokavalio auttaa nostamaan tasoa. Luettelo hemoglobiinia parantavista tuotteista:

  • lihatuotteet
  • maksa
  • Kieli (kielet
  • Naudanliha
  • munankeltuaiset
  • tattari
  • herneet
  • linssit
  • tomaatit
  • kaikenlaisia ​​sipulia
  • kurpitsat
  • peruna
  • omena
  • kranaatit
  • päärynät
  • aprikoosit
  • mustaherukan marjat
  • karpalo marjoja
  • pähkinät
  • kaikenlaisia ​​kuivattuja hedelmiä
  • kuivatut sienet
  • lohi-kaviaari
  • tumma suklaa
  • vihreä tee (edistää raudan imeytymistä)

Video: Matala hemoglobiini - tohtori Komarovsky -koulu

Lisääntynyt hemoglobiini

Liian korkea pitoisuus viittaa punasolujen määrään. On olemassa sellainen diagnoosi - erytrosytoosi. Tämä häiritsee verenkiertoa, sen hyytymistä ja johtaa huonoon terveyteen.

Luonnolliset syyt

Normaali nousu hemoglobiinissa tapahtuu vuoristossa asuville ihmisille, joissa ilma sisältää vähemmän happea. Silloin ylimäärää ei voida kutsua poikkeamiseksi. Joten keho juurtuu ympäristöön.

Hemoglobiini voi luonnollisesti nousta urheilijoissa. Heidän ruumiinsa tarvitsee enemmän happea, ja siksi keho vastaa siten jatkuvaan fyysiseen aktiivisuuteen.

Patologiset syyt

Ihmisten punasolujen normaalin nousu tai niiden koon lisääntyminen on tärkein syy hemoglobiinin määrän ylittymiseen kehossa. Lisäksi se voi kasvaa seuraavissa tapauksissa:

  • synnynnäinen sydänsairaus;
  • keuhkofibroosi;
  • sydämen ja verisuonien vajaatoiminta;
  • suolitukos;
  • onkologiset sairaudet.

oireet

  • paksu veri;
  • korkeapaine;
  • ihon punoitus;
  • unihäiriöt;
  • heikkous, väsymys.

hoito

Voit hoitaa kohonnutta hemoglobiinia ruokavaliolla rajoittamalla eläinproteiinien käyttöä. Ne sisältävät rauhaa, joka imeytyy helposti. Muuttamalla ruokavaliota ja valitsemalla ruokia, joissa on vähemmän rautaa, hemoglobiini voidaan palauttaa normaaliksi..

Hoitoon määrätään lääkkeitä, jotka edistävät veren ohenemista..

Korkean hemoglobiinin hoidossa erytropoforeesi auttaa. Tämä toimenpide vähentää punasolujen määrää, alentaa hemoglobiiniarvoa..

Hoidossa on tärkeää pohtia sairauden syytä ja hoitaa se ensin. Ruokavalio saattaa alentaa tasoa, mutta ei korjaa ongelmaa pysyvästi..

Normaali hemoglobiinitaso on erittäin tärkeä kehon normaalille toiminnalle. Yritä syödä oikein ja tasapainoisesti pitääksesi normaalin tason. Toivomme, että artikkeli auttaa ylläpitämään hyvää terveyttä ja hyvinvointia tulevina vuosina. Toivotamme sinulle ja läheisillesi hyvää terveyttä!

HEMOGLOBIINI

HEMOGLOBIIN, Hb (haemoglobinum; kreikkalainen haimaveri + lat. Globus-helmi), on hemoproteiini, monimutkainen proteiini, joka liittyy hemiä sisältäviin kromoproteiineihin; suorittaa hapen siirron keuhkoista kudoksiin ja osallistuu hiilidioksidin siirtoon kudoksista hengityselimiin. Hemoglobiini esiintyy kaikkien selkärankaisten ja joidenkin selkärangattomien (matoja, nilviäisiä, niveljalkaisia, piikkinahkaisia) punasoluissa sekä joidenkin palkokasvien juurimutkissa. Kuten ihmisen punasolujen hemoglobiinin paino (massa) on 64 458; yhdessä punasolussa on noin 400 miljoonaa hemoglobiinimolekyyliä. Vedessä hemoglobiini on erittäin liukoinen, liukenematon alkoholiin, kloroformi, eetteri, kiteytyy hyvin (eri eläinten hemoglobiinikiteiden muoto ei ole sama).

Hemoglobiini sisältää yksinkertaisen proteiinin - globiinin ja rautaa sisältävän proteesiryhmän (ei-proteiini) - hemin (vastaavasti 96 ja 4% molekyylipainosta). PH: n ollessa alle 2,0 hemoglobiinimolekyyli jakautuu hemiin ja globiiniin..

Sisältö

Helmi (C34H32O4N4) on raudan protoporfyriini - protoporfyriini IX: n monimutkainen yhdiste rautapitoisen raudan kanssa. Rauta sijaitsee protoporfyriininytimen ytimessä ja on sitoutunut neljään pyrrolituumien typpiatomiin (kuva 1): kaksi koordinaatiosidosta ja kaksi vetyasennussidosta.

Koska raudan koordinaatioluku on 6, kaksi valenssia jää käyttämättä, yksi niistä toteutetaan sitomalla heemi globiiniin, ja toisen yhdistävät happi tai muut ligandit - CO, F +, atsidit, vesi (kuva 2) jne..

Protoporfiini IX: n kompleksia Fe 3+: n kanssa kutsutaan hematiiniksi. Hematiinin suolahapposuola (kloorihemiini, hemiini) jakautuu helposti. kiteinen muoto (ns. Teichmann-kiteet). Hemmällä on kyky muodostaa monimutkaisia ​​yhdisteitä typpiyhdisteiden (ammoniakki, pyridiini, hydratsiini, amiinit, aminohapot, proteiinit jne.) Kanssa, muuttua hemokromogeeneiksi (katso). Koska hemi on sama kaikissa eläinlajeissa, hemoglobiinien ominaisuuksien erot johtuvat G. - globiinimolekyylin proteiiniosan rakenteellisista ominaisuuksista.

globiini

Globiini, albumiinityyppinen proteiini, sisältää molekyylissä neljä polypeptidiketjua: kaksi alfaketjua (joista kukin sisältää 141 aminohappotähdettä) ja kaksi beetaketjua, jotka sisältävät 146 aminohappotähdettä. Siten G.-molekyylin proteiinikomponentti on rakennettu eri aminohappojen 574 tähteestä. Ensisijainen rakenne, ts. Aminohappojen geneettisesti määritetty sekvenssi ihmisen globiinin ja useiden eläinten polypeptidiketjuissa, on tutkittu täysin. Ihmisen globiinin erottuva piirre on isoleusiinin ja kystiinin aminohappojen puuttuminen sen koostumuksesta. Alfa- ja beetaketjujen N-terminaaliset tähdet ovat valiinitähteet. Alfaketjujen C-terminaalisia tähteitä edustavat arginiinitähteet ja beetaketjuja histidiini. Kunkin ketjun viimeisimmän sijainnin ovat tyrosiinitähteet.

G.-kiteiden röntgenrakenneanalyysi teki mahdolliseksi tunnistaa sen molekyylin spatiaalisen rakenteen pääpiirteet [Perutz (M. Perutz)]. Kävi ilmi, että alfa- ja beetaketjut sisältävät eripituisia spiraalisegmenttejä, jotka on rakennettu alfa-spiraalien periaatteelle (sekundaarinen rakenne); alfaketjussa on 7 ja beetaketjussa on 8 kierteistä segmenttiä, jotka on kytketty ei-kierteisiin osiin. Spiraalisegmentit, jotka alkavat N-päässä, on merkitty latinalaisten aakkosten kirjaimilla (A, B, C, D, E, F, G, H), ja spiraalien ei-spiraalisegmentit tai kiertokulmat on merkitty vastaavasti (AB, BC, CD, DE ja jne.). Ei-kierteiset alueet globiiniketjun amiini- (N) - tai karboksyyli (C) -päässä ovat vastaavasti NA tai NA. Aminohappotähteet on numeroitu jokaisessa segmentissä ja lisäksi tämän jäännöksen numerointi ketjun N-päästä on esitetty suluissa..

Spiraali- ja ei-spiraaliosat asetetaan tietyllä tavalla avaruuteen, mikä määrittää globiiniketjujen kolmannen rakenteen. Viimeinen on melkein identtinen G.: n alfa- ja beetaketjuissa huolimatta huomattavista eroista niiden primaarirakenteessa. Tämä johtuu aminohappojen polaaristen ja hydrofobisten ryhmien erityisestä sijainnista, mikä johtaa ei-polaaristen ryhmien kertymiseen maapallon sisäosaan muodostaen hydrofobisen ytimen. Proteiinin polaariset ryhmät ovat kohti vesipitoista väliainetta, ollessa kosketuksessa sen kanssa. Jokaisessa globiiniketjussa, ei kaukana pinnasta, on hydrofobinen onkalo (”hementasku”), jossa hemi on sijoitettu siten, että sen ei-polaariset substituentit ohjautuvat molekyylin sisäpuolelle ja ovat osa hydrofobista ydintä. Tulos on noin 60 ei-polaarista kosketusta heemin ja globiinin välillä ja yhden tai kahden heman polaarisen (ionisen) kosketuksen kanssa alfa- ja beetaketjujen kanssa, joissa propionaattisen heemin tähteet tulevat ulos hydrofobisesta "taskusta". Hemin sijainti globiinin hydrofobisessa masennuksessa tarjoaa mahdollisuuden hapen palautumisen palautumiseen Fe2 + -heemiin hapettamatta jälkimmäistä Fe 3+ -hemimeeniin ja se on tyypillinen eri eläinlajien hemoglobiineille. Vahvistus tästä on G.: n äärimmäinen herkkyys mahdollisille muutoksille ei-polaarisissa kosketuksissa lähellä helmaa. Joten heemin korvaaminen G: ssä hematoporfyriinillä johtaa geenin ominaisuuksien jyrkkään loukkaamiseen..

Jotkut hemeä ympäröivät hydrofobisessa ontelossa olevat aminohappotähteet ovat invariantteja aminohappoja, ts. Aminohappoja, jotka ovat identtisiä eri eläinlajeille ja välttämättömiä toiminnolle G. Invarianttisten aminohappojen joukossa kolme on erittäin tärkeä: histidiinitähteet, ns. proksimaaliset histidiinit (87. asema a- ja 92. asemassa P-ketjuissa), distaaliset histidiinit (58. asema a- ja 63. asemassa (5-ketjuissa), samoin kuin muut valiini E-11 (62. asema alfaketjussa ja 67. asema beetaketjussa).

Yhteys ns. proksimaalinen histidiini ja hemirauta ovat ainoat kemikaalit. niiden välinen sidos (heemin Fe 2+ -atomin viides koordinaatiosidos toteutuu) ja vaikuttaa suoraan hapen lisäämiseen helmiin. "Distal" -histidiini ei liity suoraan hemiiniin eikä se osallistu hapen kiinnitykseen. Sen merkitys on stabiloida Fe2 + -atomi peruuttamattomalta hapettumiselta (ilmeisesti johtuen vedyn muodostumisesta hapen ja typen välille). Loppuosa valiinista (E-11) on eräänlainen happea kiinnittymisnopeuden säätelijä: beetaketjuissa se sijaitsee steerisesti siten, että se vie sen paikan, johon hapen tulisi liittyä, minkä seurauksena hapetus alkaa flf-ketjuilla.

G.-molekyylin proteiiniosalla ja proteesiryhmällä on voimakas vaikutus toisiinsa. Globiini muuttaa monia hemen ominaisuuksia antaen sille kyvyn sitoa happea. Gem tarjoaa globiinin stabiilisuuden k-t: n vaikutukselle, kuumentamiseen, pilkkomiseen entsyymien kanssa ja määrittää G: n kiteytymisominaisuudet.

Polypeptidiketjut, joihin on kiinnitetty heemimolekyylejä, muodostavat neljä pääosaa - G.-molekyylin alayksiköitä. Yhdistyksen luonne (pinoaminen) ja niiden sijainti avaruudessa määräytyvät G: n kvaternäärisen rakenteen piirteiden mukaan: a- ja P-ketjut sijaitsevat tetraedron kulmissa symmetria-akselin ympäri, lisäksi alfaketjut sijaitsevat p-ketjujen päällä ja kuin ne on puristettu niiden väliin, ja kaikki neljä helmiä ovat kaukana toisistaan ​​(kuva 3). Yleensä muodostetaan tetrameerinen pallokemiapartikkeli, jonka mitat ovat 6,4 x 5,5 x 5,0 nm. Kvaternäärinen rakenne stabiloituu suola-sidoksilla a-α- ja β-β-ketjujen välillä ja kahdentyyppisillä kontakteilla a ja β-ketjujen välillä (α1-β1 ja α2-β2). Α1-p1-kontaktit ovat kaikkein laajimpia, niihin osallistuu 34 aminohappotähdettä, suurin osa vuorovaikutuksista on ei-polaarisia. A1-p2-kosketus sisältää 19 aminohappotähdettä; suurin osa sidoksista on myös ei-polaarisia lukuun ottamatta useita vety sidoksia. Kaikki tämän kontaktin tähteet ovat samat kaikille tutkituille eläinlajeille, kun taas 1/3 α1-β1 -koskettimien jäämistä vaihtelee.

Ihmisen G. on heterogeeninen johtuen sen koostumuksen muodostavien polypeptidiketjujen eroista. Joten aikuisen ihmisen G., joka tuottaa 95–98% G. verestä (HbA), sisältää kaksi α- ja kaksi β-ketjua; pieni osa G. (HbA2), saavuttaen maksimipitoisuuden 2,0–2,5%, sisältää kaksi α- ja kaksi σ-ketjua; sikiön hemoglobiini (HbF) tai sikiön hemoglobiini, joka on 0,1–2% aikuisen veressä, koostuu kahdesta α- ja kahdesta γ-ketjusta.

Sikiö G. korvataan HbA: lla ensimmäisinä kuukausina syntymän jälkeen. Sille on ominaista merkittävä resistentti termiselle denaturoitumiselle, johon menetelmät sen pitoisuuden määrittämiseksi veressä perustuvat.

Polypeptidiketjujen koostumuksesta riippuen luetellut G. tyypit nimitetään seuraavasti: HbA kuten Hbα2β2, HbA2 kuin Hbα2σ2 ja HbF kuin Hbα2γ. Synnynnäisissä hematopoieettisten laitteiden poikkeavuuksissa ja sairauksissa esiintyy epänormaalia G. tyyppiä, esimerkiksi sirppisoluanemia (katso), talassemia (katso), synnynnäinen methemoglobinemia, joka ei ole entsymaattisia (ks. Methemoglobinemia), jne. Yleisin yksittäisen aminohapon korvaus yhdessä parissa. polypeptidiketjut.

Riippuen hemen rautaatomin valenssista ja ligandin tyypistä G.-molekyylissä, jälkimmäinen voi olla useissa muodoissa. Pelkistetyllä G. (deoksi-Hb) sisältää Fe 2+: n, jolla on vapaa kuudes valenssi, kun O on kiinnittynyt siihen2 muodostuu G.: n hapetettu muoto (HbO2) Kun vaikuttaa HbO: han2 joukko hapettavia aineita (kaliumferrisyanidi, nitriitit, kinonit jne.) Fe 2+: n hapettuminen Fe 3+: ksi tapahtuu muodostuessaan methemoglobiinia, joka ei pysty siirtämään O2. Elatusaineen pH: sta riippuen, methemoglobiinin happamat ja emäksiset muodot, jotka sisältävät H: n kuudentena ligandina, erotetaan toisistaan.2O- tai OH-ryhmä. Terveiden ihmisten veressä methemoglobiinin pitoisuus on 0,83 + 0,42%.

Methemoglobiinilla on kyky sitoa tiukasti vetyfluoridia, syaanihappoa ja muita aineita. Tätä ominaisuutta käytetään hunajassa. syaanihapolla myrkytettyjen ihmisten pelastuksen harjoittelu. Eri G.: n johdannaiset eroavat absorptiospektreissä (taulukko.).

Jotkut hemoglobiinijohdannaisten absorptiospektrien ominaispiirteet (milliekvivalentit ominaisuudet annetaan perustuen 1 hemiin)

Aallonpituus (suurimmalla absorptiolla), nm

Milliekvivalentti valon absorptiokerroin, E

Methemoglobiini (met-Hb; pH 7,0 - 7,4)

Hemoglobiinin toiminnalliset ominaisuudet. Tärkein biooli, G.: n rooli - osallistuminen kehon ja ympäristön väliseen kaasunvaihtoon. G. tarjoaa veren hapen siirron keuhkoista kudoksiin ja hiilidioksidin kuljetuksen kudoksista keuhkoihin (ks. Kaasunvaihto). Vähemmän tärkeitä ovat G.: n puskurointiominaisuudet, jotka muodostavat voimakkaita hemoglobiini- ja oksihemoglobiinivertapuskurijärjestelmiä, jotka ylläpitävät siksi happo-emäs tasapainoa kehossa (katso puskurijärjestelmät, happo-emäs tasapaino).

Happikapasiteetti HbO2 on 1,39 ml O2 per 1 g HbO: ta2. G. kyky sitoutua ja antaa happea heijastuu sen hapen dissosiaatiokäyrässä (CDC), joka kuvaa kaapin kyllästymisprosenttia G. riippuen osapaineesta O2 (po2).

G. tetrameerisillä molekyyleillä on S-muotoinen KDK, mikä osoittaa, että G. aikaansaa optimaalisen hapen sitoutumisen keuhkojen suhteellisen alhaisella osapaineella ja kiertyy suhteellisen korkealla hapen osapaineella kudoksissa (kuva 4). Hapen maksimaalinen palautus kudoksiin yhdistetään korkean osapaineen ylläpitämiseen veressä, mikä varmistaa hapen tunkeutumisen kudoksiin. Hapen osapaineen arvo millimetreinä RT. Art., Jonka leikkaus on 50% G. hapetettu, on mitta G.: n affiniteetista happea kohtaan ja sitä nimitetään P50.

Hapen lisääminen neljään G. gemmiin tapahtuu peräkkäin. G.: n KDK: n S-muotoinen luonne osoittaa, että ensimmäinen happimolekyyli yhdistyy G: n kanssa hyvin hitaasti, ts. Sen affiniteetti G.: een on pieni, koska on välttämätöntä hajottaa suolakontaktit deoksihemoglobiinimolekyylissä. Kuitenkin ensimmäisen happimolekyylin lisääminen lisää jäljellä olevien kolmen geenin affiniteettia siihen, ja G.: n lisähapetus tapahtuu paljon nopeammin (neljännen hemen hapetus tapahtuu 500 kertaa nopeammin kuin ensimmäinen). Siksi happea sitovien keskusten välillä on yhteistyöhön perustuva vuorovaikutus. G: n reaktiot lakien kanssa hiilimonoksidin (CO) kanssa ovat samat kuin hapen, mutta G.: n affiniteetti CO: iin on lähes 300 kertaa suurempi kuin O: n.2, joka aiheuttaa hiilimonoksidin korkean toksisuuden. Joten, kun CO: n pitoisuus ilmassa on yhtä suuri kuin 0,1%, yli puolet veren määrästä havaitaan liittyvän ei happea, vaan hiilimonoksidiin. Tässä tapauksessa karboksihemoglobiinin muodostuminen, joka ei kykene siirtymään happea.

Hemoglobiinin hapetusprosessin säätelijät. Vetyionilla, orgaanisilla fosfaateilla, epäorgaanisilla suoloilla, lämpötilalla, hiilidioksidilla ja joillakin muilla aineilla, jotka säätelevät G.: n affiniteettia happea kohtaan fiziolin mukaisesti, on suuri vaikutus hapetus- ja hapenpoistoprosesseihin. kehon pyynnöt. G.: n happeaffiniteetin riippuvuutta väliaineen pH: sta kutsutaan Bohr-ilmiöksi (katso Verigo-vaikutus). Erota "hapan" (pH 6). Suurin fizioli. "alkalinen" Bohr-vaikutus on merkittävä. Sen molekyylimekanismi johtuu useiden positiivisesti varautuneiden funktionaalisten ryhmien läsnäolosta G.-molekyylissä, joiden dissosiaatiovakiot ovat paljon suuremmat deoksihemoglobiinissa, koska muodostuu suolaa siltojen muodostumiseen G.-molekyylin naapuriproteiiniketjujen negatiivisesti varautuneiden ryhmien välillä. hajoavat, negatiivisesti varautuneiden ryhmien pH muuttuu ja protonit vapautuvat liuokseen. Tämän seurauksena hapetus johtaa protonin (H +) poistumiseen G.-molekyylistä ja päinvastoin, väliaineen pH-arvon muutos, ts. Epäsuorasti H + -ionien konsentraatio, vaikuttaa hapen lisäämiseen G: hen. Siten H +: sta tulee ligandi, joka sitoutuu pääasiassa deoksihemoglobiiniin ja vähentää siten sen affiniteettia happea kohtaan, ts. PH-arvon muutos happopuolelle aiheuttaa muutoksen QB: ssä oikealle. Hapetusprosessi on endoterminen, ja lämpötilan nousu edistää hapen poistumista G-molekyylistä, joten elinten toiminnan lisääntyminen ja veren lämpötilan nousu aiheuttavat muutoksen FDC: ssä oikealle ja hapen kuljetus kudoksiin lisääntyy..

Punaisissa verisoluissa lokalisoituneet orgaaniset fosfaatit säätelevät hapenpoistoprosessin erikoista säätelyä. Erityisesti 2,3-difosfoglyseraatti (DPG) vähentää merkittävästi G.: n affiniteettia happea kohtaan edistäen O: n pilkkoutumista2 oksihemoglobiinista. DPH: n vaikutus G.: een kasvaa pH: n laskiessa (fiziolin sisällä, alueella), joten sen vaikutus KDKG: hen ilmenee suuressa määrin alhaisissa pH-arvoissa. DFG sitoutuu pääasiassa deoksihemoglobiiniin moolisuhteissa 1: 1, tullessaan molekyylinsä sisäonteloon ja muodostaen 4 suolaa siltaa kahden alfa-NH: n kanssa2-beetaketjujen valiinitähteiden ryhmiä ja ilmeisesti histidiinien H-21 (143) beetaketjujen kahden imidatsoliryhmän kanssa. DPG: n vaikutus vähenee lämpötilan noustessa, ts. DPG: n sitoutumisprosessi G.-molekyyliin on eksoterminen. Tämä johtaa siihen tosiseikkaan, että DPH: n läsnä ollessa hapetusprosessin riippuvuus lämpötilasta häviää olennaisesti. Siksi normaali veren hapen vapautuminen on mahdollista laajalla lämpötila-alueella. ATP: llä, pyridoksalfosfaatilla ja muilla orgaanisilla fosfaateilla on samanlainen vaikutus, vaikkakin vähemmän. Orgaanisten fosfaattien pitoisuuksilla punasoluissa on siten merkittävä vaikutus G.: n hengitystoimintoihin, mukautuen nopeasti erilaisiin fysioleihin ja patoliin, olosuhteisiin, jotka liittyvät heikentyneeseen hapettumiseen * (muutokset ilmakehän happipitoisuudessa, verenhukka, säästäminen happea kuljetuksesta äidiltä sikiöön istukan kautta jne.). Joten anemian ja punasolujen hypoksian kanssa DFG-pitoisuus kasvaa, mikä siirtää CDK: ta oikealle ja aiheuttaa suuren hapen palautuksen kudoksiin. Monet neutraalit suolat (asetaatit, fosfaatit, kalium- ja natriumkloridit) vähentävät myös G.: n affiniteettia happea kohtaan. Tämä vaikutus riippuu aineen luonteesta ja on samanlainen kuin orgaanisten fosfaattien vaikutus. Korkean suolakonsentraation läsnä ollessa G.: n affiniteetti happea kohtaan saavuttaa minimin - samassa määrin eri suoloilla ja DPG: llä, ts. Suolat ja DPG kilpailevat keskenään samoista sitoutumiskohdista G.-molekyylissä., DFG: n vaikutus G.: n affiniteettiin happea katoaa, kun läsnä on 0,5 M natriumkloridia.

Bohr (Ch. Bohr) et ai., Jo vuonna 1904. osoittivat vähenevän G.: n affiniteetti happea kohtaan lisääntyessä hiilidioksidin osapainetta veressä.

Hiilidioksidipitoisuuden nousu johtaa ensisijaisesti kasvualustan pH: n muutokseen, mutta P50-arvo laskee kuitenkin enemmän kuin voisi odottaa tällaisen

PH arvo. Tämä johtuu hiilidioksidin spesifisestä suhteesta lataamattomien alfa-NH2-ryhmien ja mahdollisesti G-beetaketjujen kanssa karbamaattien (karbhemoglobiinin) muodostumiseen seuraavan kaavion mukaisesti:

Deoksihemoglobiini sitoo enemmän hiilidioksidia kuin HbO2. Punasoluissa DPH: n läsnäolo estää kilpailukykyisesti karbamaattien muodostumista. Karbamaattimekanismia käyttämällä jopa 15% hiilidioksidista poistuu terveiden ihmisten kehosta levossa. Yli 70% veren puskurikapasiteetista tarjoaa siihen sijoittuva G., mikä johtaa G.: n merkittävään epäsuoraan osallistumiseen hiilidioksidin siirtoon. Kun veri virtaa HbO-kudosten läpi2 menee deoksihemoglobiiniksi, sitoen samalla H + -ioneja ja siten kääntäen H: n2CO3 vuonna hco3 -. Siten, osallistuessaan suoraan ja epäsuorasti G., yli 90% kudoksista vereen sitoutuneesta hiilidioksidista sitoutuu ja siirtyy keuhkoihin.

On merkittävää, että kaikki edellä mainitut KDK-siirtymän säätimet (H +, DFG, CO2) on kytketty toisiinsa, mikä on erittäin tärkeä tekijä useissa nousevissa patoliolosuhteissa. Joten DPG-pitoisuuden nousu punasoluissa on seurausta niiden aineenvaihdunnan monimutkaisista muutoksista, joissa pH: n nousu on pääolosuhde. Asidoosissa ja alkaloosissa, johtuen myös H +: n ja DPH: n välisestä suhteesta, P-arvo tasaantuuviisikymmentä.

Hemoglobiinin aineenvaihdunta

G.: n biosynteesi tapahtuu nuorissa erytrosyyttimuodoissa (erytroplastit, normoblastit, retikulosyytit), joissa G.: een kuuluvat rautaatomit tunkeutuvat. Porfyriinirenkaan synteesissä glysiini ja meripihkahappo osallistuvat δ-aminolevuliinihapon muodostumiseen. Kaksi jälkimmäisen molekyyliä muunnetaan pyrrolijohdannaiseksi - porfyriinin esiasteeksi. Globiini muodostetaan aminohapoista, so. Tavanomaisella tavalla proteiinisynteesillä. G.: n romahdus alkaa punasoluissa ja päättyy niiden elinkaareen. Hemi hapetetaan alfa-metiinisillan kautta sidoksella, joka katkeaa vastaavien pyrrolirenkaiden välillä.

Saatua johdannaista G. kutsutaan verdoglobiiniksi (vihreä pigmentti). Se on erittäin epävakaa ja hajoaa helposti rauta-ioniksi (Fe 3+), denaturoituneeksi globiiniksi ja biliverdiiniksi.

Suuri merkitys G.: n katabolismisessa on annettu haptoglobiini-hemoglobiinikompleksille (Hp - Hb). Poistuessaan punasolusta verenkiertoon G. sitoutuu peruuttamattomasti haptoglobiiniin (katso) Hp - Hb-komplekseissa. Kun koko Hp-määrä on tyhjennetty plasmasta, G. absorboituu munuaisten proksimaalisiin tubulaareihin. Suurin osa globiinista hajoaa munuaisissa 1 tunnin sisällä.

Hp-Hb-kompleksin helmien katabolismi tapahtuu maksan, luuytimen ja pernan retikuloendoteliaalisoluilla muodostaen sappipigmenttejä (katso). Samaan aikaan pilkkoutuva rauta menee aineenvaihduntarahastoon erittäin nopeasti ja sitä käytetään uusien G-molekyylien synteesiin.

Menetelmät hemoglobiinipitoisuuden määrittämiseksi. Kiilassa G.: n käytäntö määritetään yleensä kolorimetrisella menetelmällä Sali-hemometrillä, joka perustuu G: sta muodostuneen hemiinin määrän mittaamiseen (katso. Hemoglobinometria). Veren bilirubiinin ja methemoglobiinin pitoisuuksista riippuen sekä tietyissä patoliolosuhteissa menetelmävirhe saavuttaa kuitenkin + 30%. Spektrofotometriset tutkimusmenetelmät ovat tarkempia (katso spektrofotometria)..

Veren kokonaishemoglobiinin määrittämiseksi käytetään syaanimetamoglobiinimenetelmää, joka perustuu kaikkien G-johdannaisten (deoksi-Hb, HbO) muuntamiseen.2, HbCO, meth-Hb jne.) Syaani-met-Hb: ssä ja mittaamalla liuoksen optinen tiheys aallonpituudella 540 nm. Samaan tarkoitukseen käytetään pyridiini-hemokromogeenistä menetelmää. HbO-pitoisuus2 määritetään yleensä valon absorptiolla 542 nm: ssä tai gasometrisella menetelmällä (sitoutuneen hapen määrällä).

Hemoglobiini kliinisessä käytännössä

G.: n kvantitatiivisen pitoisuuden ja kvalitatiivisen koostumuksen määrittämistä käytetään yhdessä muiden hematolien kanssa. indikaattorit (hematokriitin indikaattori, punasolujen lukumäärä, niiden morfologia jne.) monien patoolien, punasoluverkkojen (anemia, eryremia ja sekundaarinen erytrosytoosi) diagnoosiksi, verenhukan asteen arviointi, veren paksuuntuminen kehon kuivumisen ja palamisen aikana jne.) verensiirrot hoidon aikana jne..

Normaalisti G. pitoisuus veressä on keskimäärin miehillä 14,5 + 0,06 g% (vaihtelut 13,0-16,0 g%) ja naisilla 12,9 + 0,07 g% (12,0—) 14,0 g%), mukaan L. E. Yarustovskaya et ai. (1969); heilahtelu riippuu iästä ja ruumiin perustuslaillisista ominaisuuksista, fyysisistä. aktiivisuus, ruokavalio, ilmasto, hapen osapaine ilmassa. G-konsentraatio veressä on suhteellinen arvo, joka riippuu paitsi kokonais-G: n absoluuttisesta määrästä veressä myös plasman tilavuudesta. Plasmatilavuuden lisääntyminen muuttumattoman määrän kanssa G. veressä voi antaa aliarvioidut luvut ja jäljitellä anemiaa määritettäessä G..

G. pitoisuuden täydellisemmäksi arvioimiseksi käytetään myös epäsuoria indikaattoreita: väriindikaattorin määrittäminen, keskimääräinen G. pitoisuus yhdessä punasolussa, solun keskimääräinen G. pitoisuus suhteessa hematokriitin indikaattoriin jne..

G-pitoisuuden lasku veressä tiettyyn kriittiseen arvoon, joka esiintyy vaikeissa anemian muodoissa, 2–3 g%: iin tai vähemmän (hemoglobinopenia, oligokromia) johtaa yleensä kuolemaan, mutta tietyntyyppisissä kroonisissa anemioissa jotkut potilaat mukautuvat myös korvausmekanismien kehittymisen vuoksi sellainen keskittyminen.

Patolissa G.: n pitoisuus ja punasolujen lukumäärä eivät aina muutu samanaikaisesti, mikä heijastuu anemian luokittelussa (erota anemia normo-, hypokromiset ja hyperkromiset muodot); erytrremialle ja sekundaariselle erytrosytoosille on tunnusomaista suurentunut G. pitoisuus (hyperkromemia) ja punasolujen lukumäärän kasvu samanaikaisesti.

Lähes kaikki veri G. on punasolujen sisällä; osa siitä on plasmassa Hp - Hb - kompleksin muodossa. Vapaa plasma G. on normaalisti 0,02 - 2,5 mg% (G.V. Dervizin ja N.K. Bialkon mukaan). Vapaan G. pitoisuus plasmassa lisääntyy joillakin hemolyyttisillä anemioilla, jotka etenevät pääasiassa verisuonten sisäisen hemolyysiin (ks. Hemoglobinemia)..

Useiden normaalien G. tyyppien esiintymisen yhteydessä, samoin kuin tiettyjen sairauksien epänormaalien hemoglobiinien esiintymisen veressä (ks. Hemoglobinopatiat) veressä, kiinnitetään paljon huomiota G. punasolujen kvalitatiivisen koostumuksen (”hemoglobiinikaava”) määrittämiseen. Joten G: n, kuten HbF: n ja HbA2: n, lisääntyneiden määrien havaitseminen on siis ominaista yleensä joillekin beeta-talassemiamuodoille.

HbF-pitoisuuden nousu havaittiin myös muiden hematolien kanssa. sairaudet (akuutti leukemia, aplastinen anemia, paroksysmaalinen yöllinen hemoglobinuria jne.), samoin kuin tarttuva hepatiitti, joilla on oireeton perinnöllinen sikiön hemoglobiinin pysyvyys ja raskaus. HbA2-fraktion konsentraatio veressä nousee jonkin epävakaan G. läsnäollessa, intoksikoitumisen seurauksena ja vähenee raudan puuteanemian yhteydessä.

Ihmisten ontogeneesissä havaitaan muutos erityyppisissä normaaleissa G. Sikiössä (jopa 18 viikkoa), primaarisena tai primitiivisenä, havaitaan hemoglobiini P (englantilainen primitiivinen); sen lajikkeet on merkitty samalla tavalla kuin Hb Gower1 ja Hb Gower2.

Primaarisen G.: n hallitsevuus vastaa vitelliinin hematopoieesin ajanjaksoa, ja ajanjakson jälkeen, jonka jälkeen maksan hematopoieesi on pääosin HbF.

"Aikuisen" HbA: n synteesi kiihtyy voimakkaasti luuytimen hematopoieesin aikana; vastasyntyneen lapsen HbF-pitoisuus on jopa 70–90% G: n kokonaismäärästä (loput 10–30% ovat HbA-fraktiossa). Ensimmäisen elämänvuoden loppuun mennessä HbF: n pitoisuus laskee yleensä 1-2%: iin, ja vastaavasti HbA: n pitoisuus.

Tunnettu st. 200 epänormaalia (patologista tai epätavallista) G. varianttia, joiden ilmestyminen johtuu erilaisista perinnöllisistä virheistä globiinipolypeptidiketjujen muodostumisessa.

Löytö L. Pauling, Itano (N.A. Itano) et ai. vuonna 1949 patoli, hemoglobiini S (englantilainen sirppisoluinen sirppisolu) loi perustan molekyylisairauksien tutkimukselle. Epänormaalin G. esiintyminen punasoluissa johtaa yleensä (mutta ei aina) perinnöllisen hemolyyttisen anemia -oireyhtymän kehittymiseen (ks.).

Suurinta osaa kuvatuista hemoglobiinivariantteista ei tule pitää patologisina, vaan melko harvinaisina epätavallisina G.-muotoina. asemien hemoglobiineilla S, C, D, E, Bart, H, M ja suurella ryhmällä (noin 60) epästabiilia G. ovat erityisen tärkeitä. Epästabiileja G. kutsutaan anomalisiksi G. muunnoksiksi, joissa molekyylin epästabiilisuus hapettimien vaikutus, kuumennus ja monet muut tekijät. G. M-ryhmät syntyvät aminohappojen substituutioista polypeptidiketjuissa hem- ja globiini-kontaktien alueella, mikä johtaa paitsi molekyylin epävakauteen, myös lisääntyneeseen taipumukseen methemoglobiinin muodostumiseen. M-hemoglobinopatia on usein perinnöllisen methemoglobinemian syy (katso).

G.: n luokittelu perustui alun perin kuvaamaan niitä järjestyksessä, jossa ne avattiin latinalaisten aakkosten kirjaimilla; poikkeus tehdään normaalille "aikuiselle" G., joka on merkitty kirjaimella A, ja G. fetus (HbF). S-kirjain tarkoittaa epänormaalia sirppisolua G. (synonyymi HbB: lle). Siten latinalaisen aakkosen kirjaimia A: sta S: ään pidettiin yleisesti tunnustetuina nimikkeinä G, jotka hyväksyttiin X-kansainvälisessä hematolissa. kongressin (Tukholma, 1964) nimikkeistö G. Tästä eteenpäin uusien vaihtoehtojen määrittelemiseksi ei suositella käyttämään jäljellä olevia aakkosten kirjaimia.

Äskettäin löydettyjä G. muotoja kutsutaan nyt avauspaikkaan sen kaupungin (alueen), kaupungin tai laboratorion nimellä, josta uusi G. ensin löydettiin, ja osoittamalla (suluissa) sen biokemia, kaava, sijainti ja aminohapposubstituution luonne. ketjussa. Esimerkiksi Hb Koln (alfa2beeta298 val -> met) tarkoittaa, että Kölnin hemoglobiinissa yksi valiinin aminohapon beeta-polypeptidiketjuista korvattiin metioniinilla 98. asemassa.

Kaikki G.: n lajit eroavat toisistaan ​​fysikaalisessa kemiassa. ja fyysinen ominaisuuksia, ja osa toiminnallisten ominaisuuksien mukaan, joihin menetelmät erilaisten G. varianttien havaitsemiseksi klinikalla perustuvat. On löydetty uusi epänormaalin G. luokka, jolla on muuttunut affiniteetti happea kohtaan. G. tyypitys suoritetaan käyttämällä elektroforeesia ja useita muita laboratoriomenetelmiä (alkaliresistenssitestit ja lämpödenaturointi, spektrofotometria jne.).

Elektroforeettisen liikkuvuuden mukaan G. jaetaan nopeasti liikkuviin, hitaisiin ja normaaliin (joiden liikkuvuus on identtinen HbA: n kanssa). Aminohappotähteiden korvaaminen ei kuitenkaan aina johda muutokseen G.: n molekyylin varauksessa, siksi joitain muunnelmia ei voida havaita elektroforeesilla.

Oikeuslääketieteellinen hemoglobiini

G. ja sen johdannaiset rikosteknisessä lääketieteessä määritetään veren läsnäolon perusteella tai muissa nesteissä G.: n muutoksia aiheuttavien aineiden myrkyllisyyden diagnoosissa, jotta voidaan erottaa sikiöön tai vastasyntyneeseen kuuluva veri aikuisen verestä. On todisteita siitä, että G.: n perinnöllisiä piirteitä käytetään kiistanalaisten isyyden, äitiyden ja lasten korvaamisen tutkimisessa sekä veren yksilöimiseksi aineellisten todisteiden perusteella.

Immunisoimalla eläimet ihmisen hemoglobiinilla saatiin hemoglobiinia saostavat seerumit. Näiden seerumien avulla ihmisveren läsnäolo voidaan todeta G: llä tutkitussa paikassa..

Kun määritetään veren läsnäolo täplissä, käytetään mikrospektrianalyysiä ja mikrokiteisiä reaktioita. Ensimmäisessä tapauksessa G. muunnetaan alkalin ja pelkistävän aineen avulla hemokromogeeniksi, jolla on ominainen absorptiospektri (katso hemokromogeeni), tai väkevä rikkihappo vaikuttaa G.: aan, mikä johtaa hematoporfyriinin muodostumiseen. Viimeksi mainitulla on tyypillinen absorptiospektri spektrin näkyvässä osassa..

Mikrokiteisistä reaktioista veren läsnäolon määrittämiseksi käytetään useimmiten näytteitä perustuen hemokromogeenin ja hemiinihydrokloridin kiteiden saamiseen. Saadaksesi hemiinikiteitä kudoksesta, jolla on G. tutkittu tahra, ota lanka ja aseta lasilevylle, lisää muutama kiteet natriumkloridia ja muutama tippa väkevää etikkahappoa sinulle (Teichmann-reagenssi). Kuumennettaessa (veren läsnä ollessa) G.: sta muodostuu hemiinihydrokloridikiteitä (Teichmann-kiteitä) - ruskeita vinoja suuntaissyötteitä, joskus muodostuu reaktioita jodi- hemiinikiteiden saamiseksi G: stä - pieniä mustia kiteitä rombiprismien muodossa..

G.-johdannaiset todetaan spektroskooppisesti veressä joissakin myrkytyksissä. Esimerkiksi hiilimonoksidimyrkytysten yhteydessä uhrin veressä havaitaan karboksihemoglobiinia ja methemoglobiinia methemoglobiinia muodostavilla aineilla tapahtuvan myrkytyksen tapauksessa..

Lastenmurhatapauksissa voi olla tarpeen selvittää vastasyntyneen tai sikiön veren esiintyminen useiden aineellisten todisteiden perusteella. Koska sikiön ja vastasyntyneen veressä on korkea HbF-pitoisuus ja aikuisen veressä - HbA, erottuvat fysikaalisesta kemiastaan. vastasyntyneen (sikiön) ja aikuisen ominaisuudet, G. voidaan erottaa helposti.

Käytännössä emäksistä denaturointia käytetään useimmiten, koska G.-sikiö on alkalien vaikutukselle vastustuskykyisempi kuin G.-aikuinen. G.: n muutokset määritetään spektroskooppisesti, spektrofotometrisesti tai fotometrisesti.

G.: n polypeptidiketjujen synteesi suoritetaan rakenteellisten ja (mahdollisesti) säätelevien geenien valvonnassa. Rakennegeenit määrittävät tietyn polypeptidiketjujen aminohapposekvenssin, säätelygeenit määrittävät niiden synteesinopeuden (ks. Geeni).

Ihmisissä olemassa olevat 6 tyyppistä normaalin g (Hbα, Hbβ, Hbγ, Hbδ, Hbε, Hbb) ketjua koodaavat vastaavasti 6 geeniloki (a, β, γ, δ, ε, ζ). Uskotaan, että a-ketjuille voi esiintyä kaksi lokusta. Lisäksi detektoitiin 5 erilaista y-ketjua, joita koodaavat eri lokukset. Siten henkilöllä voi olla yhteensä 7-10 paria rakennegeenejä, jotka säätelevät G: n synteesiä.

Kehitysvaiheiden tutkimus osoitti, että henkilöllä on selkeä ja tasapainoinen geneettinen säätely erilaisten G. synteesistä. Kohdun elämän ensimmäisellä puoliskolla hl on aktiivinen ihmisissä. sov. α-, γ-, ζ-, ε-ketjujen lokukset (jälkimmäinen on vain lyhytikäinen alkion alkuvaiheen aikana). Syntymisen jälkeen, samanaikaisesti gammaketjujen lokuksen sulkeutumisen kanssa, β, δ-ketjujen lokukset aktivoituvat. Tällaisen vaihdon seurauksena sikiön G. (HbF) korvaaminen aikuisten hemoglobiineilla - HbA pienellä fraktiolla HbA2.

Epäselvät kysymykset ovat edelleen geenilokioiden sijainti, joka määrittelee geenien synteesin kromosomeissa, niiden kytkennät, geenien spesifisten ja geenien ontogeneesin ajanjaksoihin liittyvien geenien aktivoinnin ja repression riippuvuuden geenien säätelygeenien vaikutuksesta, humoraalisten tekijöiden (esim. Hormonien) vaikutuksen jne..

Globiinin ketjusynteesi on erityinen esimerkki solun proteiinisynteesistä..

Vaikka G.-synteesin säätelyssä on edelleen paljon epävarmuutta, mekanismit, jotka säätelevät mRNA: n (lähetti-RNA) transkriptionopeutta DNA: lla, ovat ilmeisesti avainasemassa. Globiinisynteesistä spesifisesti vastaavan DNA: n tarkkaa karakterisointia ei ole saatu. Kuitenkin vuonna 1972, samanaikaisesti useissa laboratorioissa, oli mahdollista syntetisoida geeni, joka säätelee G.: n synteesiä. Tämä tehtiin käänteistranskriptaasientsyymin avulla (ks. Geenitekniikka)..

G.-molekyylin heme-osa syntetisoidaan erikseen käyttämällä sarjaa entsymaattisia reaktioita, alkaen aktiivisesta sukkinaatista (meripihkahaposta) Krebs-syklissä ja päättyen kompleksiseen protoporfyriinirenkaaseen, jonka keskellä on rautatomia.

Proteiinisynteesin prosessissa globiiniketjut saavat heille ominaisen konfiguraation, ja hemi "upotetaan" erityiseen taskuun. Seuraavaksi tapahtuu valmistettujen G. ketjujen yhdistelmä tetrameerin muodostumisen kanssa.

Spesifisen DNA: n synteesi tapahtuu punasolujen esiasteissa vain ortokromisen normoblastin vaiheeseen saakka. Tänä aikana luodaan lopullinen globiinipolypeptidiketjujen sarja, se liittyy heemiin, muodostuu kaikenlaista RNA: ta ja tarvittavia entsyymejä.

G.: n synteesin perinnölliset häiriöt jaetaan kahteen suureen ryhmään:

1) ns. G.: n primaarirakenteen rakennevariantit tai poikkeavuudet - tyypin Hb, S, C, D, E, M "laadukkaat" hemoglobinopatiat, samoin kuin epästabiilien G. ja G. aiheuttamat sairaudet, joilla on lisääntynyt affiniteetti O: n suhteen.2 (katso. Hemoglobinopathies),

2) olosuhteet, jotka johtuvat yhden globiinipolypeptidiketjun heikentyneestä synteesinopeudesta - ”kvantitatiiviset” hemoglobinopatiat tai talassemia (katso).

Rakennevariantteilla G-molekyylin stabiilisuus ja toiminta voi muuttua.Thalassemiasilla globiinin rakenne voi olla normaali. Koska molemmat tyyppiset geneettiset viat ovat yleisiä monissa ihmispopulaatioissa, havaitaan usein yksilöitä, jotka ovat samanaikaisesti heterotsygoottisia G.: n ja talassemian rakennevariantille. Eri geenien yhdistelmät muodostavat erittäin monimutkaisen hemoglobinopatioiden spektrin. Joissakin tapauksissa mutaatiot voivat vaikuttaa G.-synteesin kytkentämekanismeihin, mikä johtaa esimerkiksi aikuisten sikiön G. -synteesin jatkumiseen. Näitä tiloja kutsutaan yhdessä sikiön hemoglobiinin perinnölliseksi pysyvyydeksi..

Yhdistettyihin ketjuvariantteihin kuuluvat Hb Lepore-, anti-Lepore- ja Kenya-tyyppiset mutantit. On todennäköistä, että nämä rakenteelliset G. anomaliat syntyivät epätasaisen epähomologisen mejoottisen risteytyksen seurauksena läheisesti toisiinsa kytkettyjen G. geenien välillä. Tämän seurauksena esimerkiksi Hb Leporen α-ketjut ovat normaaleja ja muut polypeptidiketjut sisältävät osan δ-sekvenssistä ja osan β-sekvenssistä. polypeptidiketjut.

Koska mutaatioita voi tapahtua missä tahansa geenistä, joka määrittelee G.: n synteesin, voi syntyä useita tilanteita, joissa yksilöt ovat homomygootteja, heterotsygootteja tai kaksoisheterotsygootteja anomalisen G. alleelien suhteen yhdessä tai useammassa lokuksessa..

Tunnetaan yli 200 rakenteellista varianttia G.: sta, joista yli 120 on karakterisoitu, ja monissa tapauksissa oli mahdollista yhdistää G.: n rakennemuutos sen epänormaaliin funktioon. Yksinkertaisin mekanismi uuden uuden G. muunnoksen esiintuomiseksi pistemutaation seurauksena (yhden emäksen korvaaminen geneettisessä koodissa) voidaan osoittaa HbS-esimerkillä (kaavio).

Aminohapposubstituution vaikutus fysikaaliseen kemikaaliin. G.-molekyylin ominaisuudet, stabiilisuus ja toiminta riippuvat aminohapon tyypistä, etureunan korvanneen reunan ja sen asemasta molekyylissä. Lukuisia mutaatioita (mutta ei kaikkia) muuttaa merkittävästi G.-molekyylin toimintaa ja stabiilisuutta (HbM, epävakaat hemoglobiinit, hemoglobiinit, joiden affiniteetti on muuttunut O2) tai sen kokoonpano ja joukko fysikaalisia kemikaaleja. ominaisuudet (HbS ja HbC).

Hemoglobiinit ovat epävakaita

Hemoglobiinit ovat epävakaita - ryhmä epänormaaleja hemoglobiineja, jotka ovat erityisen herkkiä hapettimille, kuumennukselle ja monille muille tekijöille, mikä selittyy joidenkin molekyylien aminohappotähteiden geneettisesti määrätyllä korvaamisella toisilla; sellaisten hemoglobiinien kuljetus ilmenee usein hemoglobinopatiana (ks.).

Ihmisten punasoluissa - epävakaan G. kantajat esiintyvät ns. Heinz-elimet, jotka ovat epästabiilin G: n denaturoitujen molekyylien ryhmiä (synnynnäinen hemolyyttinen anemia Heinz-kappaleiden kanssa). Vuonna 1952 Katie (I. A. Cathie) ehdotti tämän taudin perinnöllistä luonnetta. Frick (P. Frick), Gitzig (W. H. Hitzig) ja Vetke (K. Betke) vuonna 1962 käyttivät ensimmäistä kertaa Hb Zürichin esimerkkiä osoittaen, että hemolyyttinen anemia Heinzin kappaleilla liittyy epävakaiden hemoglobiinien läsnäoloon. Carrell (R. W. Carrell) ja G. Lehmann ehdottivat vuonna 1969 uutta nimeä tällaisille hemoglobinopatioille - epävakaan G: n kuljetuksesta johtuva hemolyyttinen anemia..

G.-molekyylien epästabiilisuus voi johtua aminohappotähteiden korvaamisesta kosketuksessa hemiinin kanssa; korvaamalla loppuosa ei-polaarisesta aminohaposta polaarisella; molekyylin sekundäärisen rakenteen rikkominen, joka johtuu minkä tahansa aminohappotähteen korvaamisesta proliinitähteellä; aminohappotähteiden korvaaminen a1p1- ja a2β2-kontaktien alueella, mikä voi johtaa hemoglobiinimolekyylin dissosioitumiseen monomeereiksi ja dimeereiksi; tiettyjen aminohappotähteiden deleetio (häviäminen); alayksiköiden pidentyminen, esimerkiksi kahdella epävakaalla G. - Hb Cranstonilla ja Hb Takilla on beetaketjut pidentyneet verrattuna normaaliin hemoglobiiniin johtuen niiden C-päähän kiinnittyneestä hydrofobisesta segmentistä.

Epästabiilin G. luokittelu, jonka ehdotti D. Dacy (J. V. Dacie) ja jota muuttivat Y. N. Tokarev ja V. M. Belostotsky, perustuu molekyylin muutosten luonteeseen, jotka tekevät G.: sta epävakaat.

Se on kuvattu noin. 90 epästabiilia G., ja variantteja, joissa aminohappotähteet korvataan G.-molekyylien beetaketjuissa, löydetään noin 4 kertaa useammin kuin korvaamalla sellaiset tähteet alfaketjuissa.

Epästabiilin G. kantaja perii autosomaalisesti dominantin tyypin ja kantajat ovat heterotsygooteja. Joissakin tapauksissa epävakaan G. kuljetuksen esiintyminen on seurausta spontaanista mutaatiosta. G.: n stabiilisuuden heikkeneminen ei johda vain sen helpoiseen saostumiseen, mutta joissain tapauksissa myös hemen menetykseen. Aminohappotähteiden korvaaminen G.-molekyylin alfa- ja beetaketjujen kosketuspaikoilla voi vaikuttaa molekyylin affiniteettiin happea, heemien vuorovaikutusta ja tasapainoa tetrameerien, dimeerien ja hemoglobiinimonomeerien välillä. Ihmisissä, jotka ovat heterotsygoottisia epästabiilin G. geenien suhteen, syntetisoidaan sekä normaali että epänormaali, epästabiili G. kuitenkin viimeksi mainittu denaturoituu nopeasti ja muuttuu toiminnallisesti passiiviseksi..

Vakavaa hemolyyttistä anemiaa havaitaan yleensä potilailla, jotka ovat epästabiilin G. kantajia ja joilla on suuri molekyylin epävakauden aste..

Muita epävakaita G. -kiiloja kuljetettaessa ilmenemismuodot ovat yleensä kohtalaisen vakavia tai erittäin merkityksettömiä. Useissa tapauksissa (Hb Riverdale - Bronx, Hb Zürich jne.) Epävakaan G. kuljetus ilmenee hemolyyttisissä kriiseissä, kun on otettu tiettyjä lääkkeitä (sulfonamidit, kipulääkkeet jne.) Tai altistettu infektioille. Joillakin potilailla, esimerkiksi Hb Hammersmithin, Hb Bristolin, Hb Sydneyn ja muiden kantajilla, on ihosyanoosi, jonka aiheuttaa met- ja sulfhemoglobiinien lisääntynyt muodostuminen. Epävakaan G. kuljettamisen aiheuttamat hemoglobinopatiat tulisi erottaa toisen etiologian hemolyyttisestä ja hypokromisesta anemiasta, etenkin rautavajeesta ja hemolyyttisestä anemiasta, joka liittyy pentoosi-fosfaattijakson entsyymien geneettisesti määritettyyn puutteeseen, glykolyysiin jne..

Suurin osa epävakaan G. kantajista ei tarvitse erityiskohtelua. Hemolyysillä yleinen vahvistushoito on hyödyllinen. Kaikille epävakaan G. kantajille on suositeltavaa pidättäytyä hemolyysiä provosoivista lääkkeistä, jotka hapettavat (sulfonamidit, sulfonit, kipulääkkeet jne.). Verensiirto on tarkoitettu vain syvän anemian kehittymiseen. Vakavassa hemolyysissä, jossa pernan punasolujen lisääntynyt sekvensointi ja hypersplenismi aiheuttavat splenektoomian (katso). Lasten (enintään 6-vuotiaiden) pernanpoistoa ei kuitenkaan yleensä suoriteta septikemiavaaran vuoksi.

Menetelmät epästabiilien hemoglobiinien havaitsemiseksi

Hemoglobiinin lämpövakauden tutkimus on tärkein testi sen epävakauden havaitsemiseksi. Sitä ehdottivat Grimes (AG Grimes) ja Meisler (A. Meisler) vuonna 1962 ja Daisy vuonna 1964, ja se koostuu inkuboinnista hemolysaatteja, jotka on laimennettu 0,1 M fosfaatti- tai Tris-HCl-puskurilla, pH 7,4, 50–50 ° C: ssa. 60 ° tunnissa. Samanaikaisesti epästabiili G. denaturoidaan ja saostuu, ja liuokseen jäävän lämpöstabiilin G. määrä määritetään spektrofotometrisesti aallonpituudella 541 nm ja lasketaan kaavalla:

[E-testinäyte] / [E-kontrollinäyte] * 100 = = lämpöstabiili hemoglobiini (prosenttia),

missä E on ekstinktioarvo aallonpituudella 541 nm.

Lämpölamellin G. suhteellinen pitoisuus on yhtä suuri kuin 100% - lämpöstabiilin G. lukumäärä (prosenttia).

Carrell ja Kay (R. Kau) ehdottivat vuonna 1972 hemolysaattien inkubointia seoksessa, jossa oli 17-prosenttista isopropanoli-Tris-puskuria, pH 7,4, 37 °: ssa 30 minuutin ajan..

Punasolujen hemolyysi voi johtua vedestä, koska hiilitetrakloridin tai kloroformin käyttö tähän tarkoitukseen johtaa epävakaan G. osittaiseen denaturoitumiseen ja saatujen tietojen vääristymiseen.

Yleisin menetelmä epävakaan G. määrittämiseksi on histokemia, menetelmä Heinzin kappaleiden tunnistamiseksi. Punasolut värjätään kiteisellä violetilla, metyylivioletilla tai käytetään reaktiota asetyylifenyylihydratsiinin kanssa. Veriä esi-inkuboidaan päivän ajan 37 ° C: ssa. On pidettävä mielessä, että Heinzin elimet voidaan havaita myös muilla hemolyyttisillä anemioilla, talasemia, methemoglobiinin muodostajien aiheuttamalla myrkytyksellä ja joillakin entsyymeillä.

Hemolysaattien elektroforeettinen erottaminen paperista tai selluloosa-asetaatista ei usein tuota tuloksia, koska monissa epävakaissa G. aminohappotähteiden korvaaminen molekyylissä ei aiheuta muutosta molekyylin elektroforeettisissa ominaisuuksissa. Elektroforeesi polyakryyliamidi- ja tärkkelysgeeleissä (katso elektroforeesi) tai isoelektrinen fokusointi on tässä suhteessa informatiivisempi..

Monilla epästabiilin G. kantajana olevilla potilailla virtsa saa jatkuvasti tai toisinaan tumman värin dipyrroolien muodostumisen vuoksi, mikä toimii melko tarkana merkkinä epävakaan G..

Bibliografia: Vladimirov G. E. ja Panteleeva N. S. Funktionaalinen biokemia, L., 1965;

Korzhuev P. A. Hemoglobin, M., 1964, bibliogr.; Kushakovsky M. S. Hemoglobiinivaurion kliiniset muodot, L., 1968; Perutz M. Hemoglobiinimolekyyli, kirjassa: Molecules and cell, toim. G. M. Frank, per. englannista, s. 7, M., 1966; Tumanov A. K. Aineellisten todisteiden oikeuslääketieteellisen lääketieteellisen tutkimuksen perusteet, M., 1975, bibliogr.; Uspenskaya V. D. Haptoglobiinin synteesin ja katabolismin paikasta ja sen roolista hemoglobiinin vaihdossa, Vopr. hunaja. Chemistry, T. 16, nro 3, s. 227, 1970, bibliogr.; Harris G. Biokemiallisen ihmisen genetiikan perusteet, trans. englannista, s. 15, M., 1973; Sharonov Yu. A. ja Sharonova N. A. Hemoglobiinin rakenne ja toiminnot, Molecular Biol., Osa 9, nro 1, s. 145, 1975, bibliogr.; Sharashe S. Haemoglobiinit, joilla on muuttunut happeaffiniteetti, Clin. Haemat., V 3, s. 357, 1974, bibliogr.; Giblett E. R. Geneettiset markkerit ihmisen veressä, Philadelphia, 1969; Hemoglobiinin ja punasolujen rakenne ja toiminta, toim. kirjoittanut G. J. Brewer, N. Y. - L., 1972; HuehnsE. R. Hemoglobiinin alfa-ketjujen synteesin geneettinen hallinta, Haematolo-gia, v. 8 p. 61, 1974, bibliogr.; Lehmann H. a. Huntsman R. G. Manin hemoglobiinit, Philadelphia, 1974; Perutz M. F. Croonian luento, 1968, Hemoglobiinimolekyyli, Proc, roy, Soc. B., v. 173, s. 113, 1969; Perutz M. F. a. Lehmann H. Ihmisen hemoglobiinin molekyylipatologia, Nature (Lond.), V. 219, s. 902, 1968; RoughtonF. J. Jotkut äskettäiset tutkimukset hapen, hiilidioksidin ja hemoglobiinin vuorovaikutuksesta, Biochem. J., v. 117, s. 801, 1970; Stamatoyannoponlos G. a. NuteP. E. Hemoglobiinien geneettinen valvonta, Clin. Haemat., V 3, s. 251, 1974, bibliogr.; Van Assendelft O. W. Hemoglobiinijohdannaisten spektrofotometria, Assen, 1970; Weatherall D. J. Molekyylipohja joillekin hemoglobiinihäiriöille, Brit, med. J., v. 4, s. 451, 516, 1974; Sääolosuhteet D. J. a. Clegg J. B. Talassemian molekyylipohja, Brit. J. Haemat., V 31, tarjonta, s. 133, 1975; Wintro-b e M. M. Kliininen hematologia, Philadelphia, 1974.

Hemoglobiinit ovat epästabiileja - Didkovsky N.A. et ai., Hemoglobin Volga 27 (B9) alaniini -> asparagiinihappo (uusi epänormaali hemoglobiini vakavalla epävakaudella), Probl, hematoli ja verensiirto, osa 22, nro 4, s. 30, 1977, bibliogr.; Idelsson L. I., Didkovsky N. A. ja Ermilchenko G. V. Hemolyyttinen anemia, M., 1975, bibliogr.; BunnH. F., Unohda B. G. a. Ranney H. M. Ihmisen hemoglobiinit, Philadelphia, 1977, bibliogr.; Lehmann H. a. Kynosh P. A. Ihmisen hemoglobiinivariantit ja niiden ominaisuudet, Amsterdam, 1976.


A. P. Andreeva; J. H. Tokarev (gem. Ja geeni), A. K. Tumanov (tuomioistuin.); J. H. Tokarev, V. M. Belostotsky.

On Tärkeää Olla Tietoinen Dystonia

  • Pulssi
    Amlodipiini
    RakenneSisältää amlodipiinibilaattia koostumukseltaan ekvivalenttina puhdasta amlodipiinia 5 ja 10 mg.Muita aineita ovat: krospovidoni, laktoosimonohydraatti, kalsiumstearaatti, povidoni.JulkaisumuotoSaatavana tablettina 10, 20, 30, 40, 50 tai 100 kappaletta.
  • Iskemia
    Kurkun sydämentykytys
    Normaalin sydämen toiminnan kanssa ihminen ei itse tunne sydämensä sykettä. Mutta joskus jokainen työntö kuuluu hyvin selvästi, ja kurkkuun kuuluu syke. Näyttää siltä, ​​että se sykkää sen alaosassa.
  • Iskemia
    Verensokerin mittaaminen kotona
    Verensokerin mittaus ja tarvittaessa sen oikea-aikainen korjaus vaaditaan diabeteksen vaikeiden komplikaatioiden kehittymisen estämiseksi. Koska glykemiaa on seurattava jatkuvasti, diabetes mellitusta sairastavia potilaita koulutetaan tekemään tämä yksinään kotona.

Meistä


Mildronaatin lääkkeiden synonyymit (analogit) esitetään korvattavissa olevan vaikutuksen suhteen kehoon, valmisteet, jotka sisältävät yhden tai useamman saman aineen. Kun valitset synonyymejä, ota huomioon niiden kustannusten lisäksi myös tuottajamaa ja valmistajan maine.